Jean-François Couture

Carte électronique

Jean-François Couture
Professeur et Directeur

Pièce : Pavillon Roger Guindon, pièce 4510C (bureau), 4510 (laboratoire)
Bureau : 613-562-5800 poste 8854 / 8855
Courriel professionnel : Jean-Francois.Couture@uottawa.ca

Dr. Jean-François Couture

Biographie

Intérêts de recherche


Biologie structurale

Le laboratoire Couture se concentre sur l'utilisation d'approches de la biologie structurale, comme la cristallographie aux rayons X, afin de comprendre les fondements moléculaires contrôlant les fonctions des protéines. Bien qu’initialement notre groupe s’est concentré principalement sur les protéines liées à la signalisation épigénétique, nous avons élargi nos intérêts de recherche en développant plusieurs collaborations fructueuses au fil des ans. Notre groupe de recherche a la chance d'être généreusement soutenu par plusieurs organismes de financement, y compris les Instituts de recherche en santé du Canada, le Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie et la Fondation canadienne pour l'innovation, pour poursuivre les projets suivants :


Épigénétique et leucémie

Les processus épigénétiques sont au cœur de tous les aspects de la biologie cellulaire. Notre laboratoire s'intéresse aux questions fondamentales sur la manière dont les interactions entre les protéines et la chromatine façonnent l'expression des gènes, comment la modification post-transcriptionelle de la chromatine détermine la structure des chromosomes et comment les mutations liées aux cancers tels que la leucémie sabotent les processus épigénétiques. Nous nous concentrons sur la famille de la lysine méthyltransférase 2 (KMT2), un groupe d'enzymes connues pour être fortement mutées dans diverses formes de leucémies agressives. L'activité de ces enzymes est dépendante de plusieurs sous-unités régulatrices. Nos objectifs sont de comprendre les mécanismes contrôlant l'association de ces protéines avec les enzymes KMT2 et d'exploiter ces informations afin de développer de nouvelles approches thérapeutiques pour traiter la leucémie.


Méthylation des protéines et cancer

La méthylation du résidu lysine est une modification post-transcriptionnelle (PTM) essentielle déposée sur une grande variété de protéines. Des études récentes suggèrent que de nombreuses enzymes capables de déposer cette PTM sont également liées à divers cancers. Pourtant, l'identité des substrats pour chaque lysine méthyltransférase (KMT) reste à étudier. Notre groupe utilise plusieurs approches afin de coupler chaque KMT à leurs substrats et ainsi établir leurs fonctions biologiques sous-jacentes.


Études structurales de la signalisation épigénétique chez les plantes

Comme tout autre eucaryotes, les plantes utilisent la signalisation épigénétique afin de contrôler une myriade de fonctions biologiques, y compris, mais sans s'y limiter, la croissance, le rythme circadien, la défense contre les agents pathogènes et la reproduction. Pourtant, mécaniquement, la signalisation épigénétique chez les plantes a divergé des mammifères et ce à plusieurs niveaux. Notre groupe utilise des approches de biologie structurale afin de déchiffrer ces différences dans l'espoir d'exploiter la signalisation épigénétique pour améliorer la biologie de la plante.

Pour de plus amples informations : http://jfclab.ca/
 

Publications sélectionnées

  • Yang Y., Joshi M., Takahashi Y.H., Ning Z., Qu Q., Brunzelle J.S., Skiniotis G., Figeys D., Shilatifard A. and Couture J-F. A non-canonical monovalent zinc finger stabilizes the integration of Cfp1 into the H3K4 methyltransferase complex COMPASS. Nucleic Acid Research. (2020), 48, 421-431 (IF = 11.2).
  • Qu Q., Takahashi Y., Yang Y., Brunzelle J.S., Couture J-F, Shilatifard A., Skiniotis G. Structure of a histone H3K4 methyltransferase complex. Cell. (2018), 5, 1117-1126 (IF = 30.4).
  • Bergamin E., Sarvan S., Malette J., Eram M.S., Yeung S., Mongeon V., Brunzelle J.S., Micheals S.D., Blais A., Vedadi M. and Couture J-F.  Molecular Basis for the methylation specificity of ATXR5 for histone H3.1. Nucleic Acid Research, (2017), 45, 6375-6387 (IF = 9.2).
  • Zhang P., Tremblay V., Chaturvedi C.P., Skiniotis G., Brand M., Shilatifard A. and Couture J-F. A phosphorylation switch on RbBP5 regulates histone H3 Lys4 methylation. Genes & Development, (2015), 29, 123-8, (IF = 12.6).
  • Jacob Y.*, Bergamin E.*, Donoghue M.T.A., Mongeon V., LeBlanc C.A., Voigt P., Underwood C., Brunzelle J.S., Michaels S.D., Reinberg D., Couture J-F# and Martienssen R.#. Selective methylation at lysine 27 on histone H3 variant H3.1 mediates the epigenetic inheritance of heterochromatin during DNA replication. Science, (2014), 343, 1249-1253 (IF = 31.0) # Co-Corresponding author.
  • Sarvan S., Avdic V., Tremblay V., Chaturvedi C.P., Zhang P., Lanouette S., Blais A., Brunzelle J.S., Brand M., Couture J-F. Crystal structure of the trithorax group protein Ash2L reveals a Forkhead-like DNA binding domain. Nature Structural and Molecular Biology. (2011) 18, 857-859.  (IF = 12.3).

Champs d'intérêt

  • Cristallographie par rayons X
  • Biologie de la chromatine
  • Épigénétique
  • Biochimie
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